Termodinámica.

La termodinámica (del griego θερμo-, termo, que significa "calor" y δύναμις, dinámico, que significa "fuerza") es una rama de la física que estudia los efectos de los cambios de la temperatura, presión y volumen de los sistemas físicos a un nivel macroscópico. Aproximadamente, calor significa "energía en tránsito" y dinámica se refiere al "movimiento", por lo que, en esencia, la termodinámica estudia la circulación de la energía y cómo la energía infunde movimiento. Históricamente, la termodinámica se desarrolló a partir de la necesidad de aumentar la eficiencia de las primeras máquinas de vapor.

El punto de partida para la mayor parte de las consideraciones termodinámicas son las leyes de la termodinámica, que postulan que la energía puede ser intercambiada entre sistemas físicos en forma de calor o trabajo. También se postula la existencia de una magnitud llamada entropía, que puede ser definida para cualquier sistema. En la termodinámica se estudian y clasifican las interacciones entre diversos sistemas, lo que lleva a definir conceptos como sistema termodinámico y su contorno. Un sistema termodinámico se caracteriza por sus propiedades, relacionadas entre sí mediante las ecuaciones de estado. Éstas se pueden combinar para expresar la energía interna y los potenciales termodinámicos, útiles para determinar las condiciones de equilibrio entre sistemas y los procesos espontáneos.

Con estas herramientas, la termodinámica describe cómo los sistemas responden a los cambios en su entorno. Esto se puede aplicar a una amplia variedad de temas de

ciencia e ingeniería, tales como motores, transiciones de fase, reacciones químicas, fenómenos de transporte, e incluso agujeros negros. Los resultados de la termodinámica son esenciales para otros campos de la física y la química, ingeniería química, ingeniería aeroespacial, ingeniería mecánica, biología celular, ingeniería biomédica, y la ciencia de materiales por nombrar algunos.

ADN (Acido Desoxirribonucleico)

El ácido desoxirribonucleico, frecuentemente abreviado ADN (y también DNA, del inglés DeoxyriboNucleic Acid), es un ácido nucleico que contiene las instrucciones genéticas usadas en el desarrollo y el funcionamiento de todos los organismos vivos conocidos y algunos virus. El papel principal de las moléculas de ADN es el de ser portador y transmisor entre generaciones de información genética. El ADN a menudo es comparado a un manual de instrucciones, ya que este contiene las instrucciones para construir otros componentes de las células, como moléculas de ARN y proteína. Los segmentos de ADN que llevan esta información genética se llaman genes, pero otras secuencias de ADN tienen funciones estructurales, o están implicadas en la regulación del empleo de esta información genética.
Químicamente, el ADN es un largo polímero de unidades simples llamadas nucleótidos, con un armazón hecho de azúcares y grupos de fosfato unidos alternativamente entre sí mediante enlaces de tipo éster. Conectado a cada azúcar está cada uno de los cuatro tipos de moléculas llamadas bases nitrogenadas. La disposición secuencial de estas cuatro bases a lo largo de la cadena es la que codifica la información. Esta información es leída usando el código genético, que especifica la secuencia de los aminoácidos de las proteínas. El código es interpretado copiando los tramos de ADN en un ácido nucleico relacionado, el ácido ribonucleico (ARN), en un proceso llamado transcripción.
Dentro de las células, el ADN está organizado en estructuras llamadas cromosomas. Estos cromosomas se duplican antes de que las células se dividan, en un proceso llamado replicación de ADN. Los organismos Eukaryota (animales, plantas, y hongos) almacenan la inmensa mayoría de su ADN dentro del núcleo celular y una mínima parte en los ornánulos celulares mitocondrias, y en los cloroplastos en caso de tenerlos; mientras que en procarióticas (las bacterias y archaeas) se encuentra en el citoplasma de la célula. Las proteínas cromáticas como las histonas comprimen y organizan el ADN dentro de los cromosomas. Estas estructuras compactas dirigen las interacciones entre el ADN y otras proteínas, ayudando al control de las partes del ADN que son transcritas. Fue aislado por primera vez a partir del pus de vendas quirúrgicas deshechadas en 1869 por el médico suizo Friedrich Miescher.

Las Enzimas

1.-¿Qué es una enzima?

En bioquímica, se llaman enzimas las sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sea termodinámicamente posible. Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa, hasta los 2500 presentes en la sintasa de ácidos grasos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran en tasas significativas.

2.-¿Como se clasifican las enzimas?

Existe una clasificación normalizada con 6 categorías principales:

Oxirreductasas:

Catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes; tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificados en su grado de oxidación por lo que deben ser transformadas antes de volver a efectuar la reacción catalítica.
Ejemplo: Deshidrogenasas.

Transferasas:

Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc.

Ejemplos: transaminasas, quinasas.

Hidrolasas:

Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a otras fases de su degradación.

Ejemplo: glucosidasas, lipasas

Isomerasas:

Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de función o de posición. Suelen actuar en procesos de interconversión.

Ejemplo: epimerasas.(mutasa)

Liasas:

Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (H2O, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace, capaces de catalizar la reducción en un sustrato. En la parte de enzimas Sustrato es una molecula que sobre actua en una enzima, el sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. El sustrato por acción de la enzima es transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato.

Ejemplos: descarboxilasas, liasas.

Ligasas:

Realizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante al acoplamiento a sustancias de alto valor energético (como el ATP).

3.-¿Como actúa una enzima?

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) para una reacción, así se acelera substancialmente la tasa de la reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que ellas catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas. No todas los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como el fragmento 16S de los ribosomas en el que reside la actividad peptidil transferasa).

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Las inhibidoras son moléculas que disminuyen la actividad de las enzimas; mientras que las activadoras son moléculas que incrementan la actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. La actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración del sustrato y otros factores físicoquímicos.

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos. Además, algunos productos domésticos de limpieza usan enzimas para acelerar las reacciones bioquímicas.

4.-¿Qué es una apoenzima?

La apoenzima es la parte proteica de una enzima, desprovista de los cofactores o coenzimas que puedan ser necesarios para que la enzima sea funcionalmente activa. La apoenzima es catalíticamente inactiva; cuando se le une la coenzima o cofactor adecuados, constituye la holoenzima.

5.-¿Qué es una coenzima?

Los coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima. Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de un enzima a otro.

A diferencia de las enzimas, los coenzimas se modifican y consumen durante la reacción química; por ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protón) y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar como coenzima.

6.-¿Qué es la cinética enzimática?

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.

El conocimiento adquirido acerca de la estructura de las enzimas ha sido de gran ayuda en la visualización e interpretación de los datos cinéticos. Por ejemplo, la estructura puede sugerir cómo permanecen unidos sustrato y producto durante la catálisis, qué cambios conformacionales ocurren durante la reacción, o incluso el papel en particular de determinados residuos aminoácidos en el mecanismo catalítico.

Bienvenidos a mi Blog

Aqui muestro todas las actividades que he realizado a travéz de este mi primer semestre de mi carrera de Medico Cirujano y Partero.

Aquí estoy en mi práctica de Anatomía en el Necrocomio junto a mis compañeros de equipo, admito que soy mejor suturando que disecando tejido, pero se que con el tiempo y con la práctica mejoraré mi manejo del bisturí.

La Glucólisis o Glycolysis (en inglés).

La glucólisis (del inglés glycolysis), es la vía metabólica encargada de oxidar la glucosa y así obtener energía para la célula. Ésta consiste de 10 reacciones enzimáticas que convierten a la glucosa en dos moléculas de piruvato, la cual es capaz de seguir otras vías metabólicas y así continuar entregando energía al organismo.

Es la vía inicial del catabolismo (degradación) de carbohidratos, y tiene tres funciones principales:

La generación de moléculas de alta energía (ATP y NADH) como fuente de energía celular en procesos de respiración aeróbica (presencia de oxígeno) y anaeróbica (ausencia de oxígeno).
La generación de Piruvato que pasará al Ciclo de krebs, como parte de la respiración aeróbica.
La producción de intermediarios de 6 y 3 carbonos, los que pueden ser ocupados por otros procesos celulares.

Cuando hay ausencia de oxígeno (anoxia o hipoxia), luego que la glucosa ha pasado por este proceso, el piruvato sufre de fermentación, una segunda vía de adquisición de energía que, al igual que la glucólisis, es poco eficiente. El tipo de compuesto obtenido de la fermentación suele variar con el tipo de organismo. En los animales, el piruvato fermenta a lactato y en levadura, el piruvato fermenta a etanol.

En eucariotas y procariotas, la glucólisis ocurre en el citosol de la célula. En células vegetales, algunas de las reacciones glucolíticas se encuentran también en el ciclo de Calvin, que ocurre dentro de los cloroplastos. La amplia conservación de esta vía incluye los organismos filogenéticamente mas antiguos, y por esto se considera una de las vías metabólicas mas antiguas.

Los Aminoacidos Escenciales.

Los 'aminoácidos esenciales son aquellos que no se pueden sintetizar a partir de otros recursos de la dieta (el cuerpo humano no puede sintetizarlos por si mismo).

Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de estos aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas, por lo que los vertebrados las han ido perdiendo a lo largo de la evolución.

Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que contiene proteínas de alta calidad o de buena calidad.Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos los lácteos y algún vegetal como la espelta o la soya.

No todos los aminoácidos son esenciales para todos los organismos (de hecho sólo ocho lo son), por ejemplo, la alanina (no esencial) en humanos se puede sintetizar a partir del piruvato. Pero el cereal que agrupa a todos los aminoácidos a la vez y por tanto es conocido como el SUPER CEREAL es la Quinua (quinoa).

En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales:

• fenilalanina
• isoleucina
• leucina
• lisina
• metionina
• treonina
• triptófano
• valina

Y solo en los niños se encuentran:

• Arginina
• Historiasidina

Los aminoácidos que contienen azufre, metionina y cisteína, se pueden convertir uno en el otro, por lo que por conveniencia se consideran una única fuente. Del mismo modo, la arginina, ornitina y citrulina son interconvertibles, y también se consideran una única fuente de aminoácidos nutricionalmente equivalentes.

En otros mamíferos distintos a los humanos, los aminoácidos esenciales pueden ser considerablemete distintos. Por ejemplo, a los gatos les falta la enzima que les permitiría sintetizar la taurina, así que la taurina es esencial en gatos.

Citocromo P450

Generalidaddes sobre el Citocromo P450.

Fueron descubiertas en los años 40. Y debido a una particularidad en su absorción, presentaban en los primeros estudios se observaba un espectro de absorción con un máximo en la frecuencia de 450 nanometros en el complejo que se generaba con monóxido de carbono. Además se observó que el pigmento era el componente final de una cadena transportadora de electrones que catalizaba oxidación de sustratos, esto les dio su nombre.


Son una familia de hemoproteínas, localizadas en las membranas del retículo endoplásmico de los hepatocitos y de otras células corporales. Como hemoproteína consisten de una parte proteica (apoproteína) y un grupo heme prostético(Fossi et al., 1994).


En un principio los diferentes laboratorios obtuvieron resultados distintos y se creó cierta confusión con respecto a las funciones y características de las enzimas citocromo P450. Esto fue aclarado cuando se determinó que existían varios tipos de moléculas de citocromos P450 se podían encontrar en individuos de una misma especie (Guengerich,1993).


Las enzimas citocromo P450 son los componentes terminales del sistema enzimático oxigenasa de función mixta (MFO) (Livingstone, 1993).


Se pueden ubicar principalmente en el hígado pero también en glándulas y tejidos del resto del cuerpo (testículos, glándulas adrenales) o tejidos involucrados en el procesamiento de alimentos (Guengerich, 1993; Livingstone, 1993).

Funciones del Citocromo P450.

• Las enzimas citocromo P450 son un grupo promiscuamente activo molecularmente. En la actualidad el número de sustratos conocidos para estas enzimas está por sobre mil. Entre las funciones más importantes que realizan:
• Funciones detoxificadoras, eliminando sustancias exógenas, es decir, sustancias que no son sintetizadas en el propio organismo. Esto se logra agregando grupos funcionales, hidrosolubles a compuestos de carácter lipofílico. Entre éstos: drogas, sustancias carcinogénicas, pesticidas, etc.
• Funciones de metabolismo endógeno, es decir, la degradación de sustancias del propio organismo. Como ejemplos de éstos: esteriodes, sales biliares, vitaminas liposolubles (A y D), alcaloides endógenos, etc.
• Involucrados en la síntesis de óxido nítrico gaseoso simple, usado, entre otras funciones, como toxina anti-patógeno.
• En algunos organismos sirve como mecanismo de defensa ante el ataque de alcaloides tóxicos de plantas y les aporta, por lo tanto, un alimento abundante que no es apetecible por otros organismos.

Estructura del Citocromo P450.

Utilizando la figura 1 como referencia simplificada de la estructura de una enzima citocromo P450 se puede señalar que ésta posee sitios para atrapar dos moléculas: una de oxígeno (O2) en el sitio heme y otra molécula, el sustrato que modifica, que se une justo por sobre el grupo heme.

En el caso de la figura, corresponde a la enzima citocromo P450 de una bacteria de nombre Pseudomonas putida, se observa que está formada además por a -hélices (formas espirales) y hojas b (estructuras planas), además de segmentos no tan organizados (en forma de hilos en la figura).

Numerosos genes citocromo P450 codifican diferentes versiones de las enzimas. Para fines prácticos, estos genes han sido agrupados en diferentes familias (números 1, 2, etc.), subfamilias (letras A, B, etc.), y enzimas individuales (números 1, 2, etc.). Por ejemplo la enzima citocromo P450 inducida por el 2,3,7,8-tetraclorodibenzo-p-dioxina (dioxina) se le da la designaciónP4501A1 (Shugart, 1996).